Lisozima Cloridrato Grana

LISOZIMA GRANA e' estratto da uova fresche con un processo biotecnologico, utilizzando una resina polimerica aggiunta al bianco dell'uovo.
Concentrazione, purificazione e liofilizzazione dell'estratto sono i prassi che portano ad ottenere il Lisozima Cloridrato.
Nel bianco dell'uovo e' presente in natura uno 0,3% di Lisozima, con questo processo di estrazione e concentrazione si ottiene un prodotto puro al 100% di Lisozima.

Il Lisozima ha la capacita' di distruggere le cellule dei seguenti Batteri nocivi: 
Clostridia Butyricum, Clostridia Tyrobutyricum, Listeria Monocytogenes Scott A ecc.

Nel latte per la produzione di FORMAGGI il Lisozima Cloridrato distrugge specificatamente il Clostridia Tyrobutyricum, batterio di origine vegetale.

Ecco elencati per quali formaggi il Lisozima Cloridrato GRANA puo' essere utilizzato secondo il disciplinare di produzione dei formaggi:
GRANA PADANO D.O.P., tipo CACIOCAVALLO, tipo PROVOLONE, tipo MONTASIO, tipo ASIAGO, tipo PECORINO.

 

Visualizza la scheda tecnica

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Aggredire i batteri
Il lisozima ci protegge dal continuo pericolo delle infezioni batteriche. E' un piccolo enzima che attacca la parete cellulare dei batteri. I batteri hanno un robusto rivestimento di catene di carboidrati, legate trasversalmente da piccole catene peptidiche, che avvolge la loro delicata membrana per difenderla dalla forte pressione osmotica interna della cellula. Il lisozima rompe queste catene di carboidrati, distruggendo l'integrità strutturale della parete cellulare e quindi i batteri esplodono per la loro stessa pressione interna.

Il primo antibiotico
Alexander Fleming ha soperto il lisozima mentre stava svolgendo una ricerca mirata per scoprire farmaci antibiotici. Egli ha continuato per anni ad aggiungere alle colture batteriche tutto quello che gli veniva in mente, cercando qualcosa che ne rallentasse la crescita. Fleming ha scoperto il lisozima per caso, un giorno, mentre aveva un forte raffreddore, ha aggiunto una goccia di muco ad una coltura e con sua grande sorpresa i batteri sono morti. Egli ha scoperto una delle nostre difese naturali contro le infezioni. Sfortunatamente il lisozima è una molecola troppo grande e non è utilizzabile come medicinale. Può essere applicato localmente, ma non può liberare tutto il corpo dalle infezioni, perchè è troppo grande per muoversi tra le cellule. Per fortuna Fleming ha continuato la sua ricerca fino a quando, cinque anni dopo, ha scoperto un vero farmaco antibiotico: la penicillina (mdm 5/2002).

Guardiano cellulare
Il lisozima protegge molti posti ricchi di cibo potenziale per i batteri con il quale questi potrebbero crescere. Il lisozima mostrato qui sopra (file PDB 6jxp) è stato estratto dall'albume di uovo di gallina, dove protegge le proteine e i grassi che sevono a nutrire il pulcino che si sta formando. Si notano 4 ponti disolfuro (con atomi di zolfo gialli) che rendono più stabile la struttura 3D della proteina e, nella profonda tasca del sito attivo dove si legano i carboidrati che devono essere tagliati, si notano due amminoacidi di acido aspartico (ossigeni rossi).
Anche le lacrime e il muco contengono lisozima per combattere le infezioni nelle superfici più esposte. Il sangue è il posto più pericoloso dove i batteri possono crescere, perchè verrebbero trasportati in tutti i distretti del corpo. Nel sangue il lisozima fornisce una certa protezione, insieme con le armi ancora più potenti del sistema immunitario.

Laboratorio molecolare
Il lisozima è un enzima piccolo e stabile che costituisce un modello ideale per la ricerca sulla struttura e la funzione delle proteine.
Brian Matthews, all'Università dell'Oregon, ha compiuto una serie notevole di esperimenti usando il lisozima come laboratorio molecolare. Egli ha realizzato centinaia di mutazioni sul lisozima utilizzando la tecnica del batteriofago, sostituendo uno o più amminoacidi nella catena proteica con altri diversi. Ha studiato gli effetti provocati dalla rimozione di amminoacidi ingombranti o dall'introduzione di un grosso amminoacido dove normalmente non ci sarebbe stato. Ha cercato di creare nuovi siti attivi creando nuove tasche in altri punti della molecola.
Negli archivi PDB sono disponibili le strutture di centinaia di questi lisozimi mutanti, in realtà queste strutture sono così numerose che il lisozima rappresenta la proteina più comune negli archivi PDB. Nella figura qui a fianco sulla destra (file PDB 1l35) è mostrato un mutante nel quale due amminoacidi (mostrati in verde) sono stati sostituiti con cisteina, formando un nuovo ponte disolfuro (due atomi gialli). Sulla sinistra, per confronto, è mostrato l'enzima nativo (file PDB 1lyd).

Esplorando la struttura
Il lisozima ha un sito attivo a forma di lunga fenditura che si lega alle catene di carboidrati della parete cellulare dei batteri. La struttura mostrata qui a fianco (file PDB 148l) contiene un frammento di parete cellulare batterica, con due zuccheri con struttura ciclica e un piccolo pezzo di peptide dei legami trasversali. Basandosi sui modelli molecolari al computer, è stato proposto che il lisozima distorga la forma di uno degli anelli di zucchero della catena, rendendolo più facile da rompere (altri studi hanno suggerito che effetti diversi, come quelli elettrostatici, siano più importanti).
Questa molecola mostra la possibile struttura di questo anello distorto (verde) che si trova legato con legame estere ad un acido glutammico, in alto, del sito attivo del lisozima.
Normalmente, gli anelli degli zuccheri adottano una forma a sedia (a zig-zag) come l'anello rosa sulla destra.
Confrontate questo anello con quello sulla sinistra, verde, che ha una forma piegata in su nella parte anteriore, ma appiattita nel resto dell'anello. Questa struttura, meno stabile, è detta a mezza sedia.

Nell'immagine seguente i due anelli sono mostrati in primo piano per apprezzarne meglio la struttura tridimensionale a mezza sedia (verde) e a sedia (rosa).

Bibliografia
148l: R. Kuroki, L. H. Weaver & B. W. Matthews (1993) A covalent enzyme-substrate intermediate with saccharide distortion in a mutant T4 lysozyme. Science 262, 2030-2033.
1l35: P. E. Pjura, M. Matsumura, J. A. Wozniak & B. W. Matthews (1990) Structure of a thermostable disulfide-bridge mutant of phage T4 lysozyme shows that an engineered cross-link in a flexible region does not increas the rigidity of the folded protein. Biochemistry 29, 2592-2598.
1lyd: D. R. Rose, J. Phipps, J. Michniewicz, G. I. Birnbaum, F. R. Ahmed, A. Muir, W. F. Anderson & S. Narang (1988) Crystal structure of T4-lysozyme generated from synthetic coding DNA in Escherichia coli. Protein Engineering 2, 277-282.
2lyz: R. Diamond (1974) Real-space refinement of the structure hen egg-while lysozyme. Journal of Molecular Biology 82, 371-391.